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綜合新聞

博士研究生李健等在《Biochemical Journal》雜志在線發(fā)表關(guān)于SIVrcm Vpx識別RCM SAMHD1機制的研究

發(fā)布日期:2015-05-11 字號:

天然免疫是機體對抗病毒的一條重要的防線,其中作為效應(yīng)分子的宿主限制因子發(fā)揮了重要的作用。目前發(fā)現(xiàn)的能夠抑制HIV-1的宿主限制因子包括Trim5α、APOBEC3BST-2、IFITMs等,它們通過不同的機制抑制了HIV-1生活周期中的不同的步驟。最近發(fā)現(xiàn)的SAMHD1能夠一方面通過其dNTP酶的活性降低細(xì)胞內(nèi)的dNTP水平來抑制HIV-1的反轉(zhuǎn)錄過程;另一方面能夠通過其RNA酶活性降解HIV-1的基因組,從而在樹突狀細(xì)胞和巨噬細(xì)胞中抑制HIV-1復(fù)制。HIV-2/SIV編碼的Vpx蛋白能夠通過募集CUL4-DDB1-DCAF1泛素連接酶復(fù)合物降解SAMHD1,從而拮抗其抑制作用。

在目前發(fā)現(xiàn)的HIV/SIV中只有兩個種系的SIV編碼了Vpx蛋白,但是它們識別SAMHD1的模式是不同的。甚至處于同一種系中的SIVmnd-2SIVrcm Vpx識別SAMHD1的模式也是不同的。造成這種現(xiàn)象的原因可能是病毒蛋白和宿主限制因子之間的軍備競賽導(dǎo)致的SAMHD1Vpx的共進化。梁臣和郭斐課題組通過生化實驗和構(gòu)建分子模型的方法,闡述了SIVrcm Vpx識別并介導(dǎo)RCM SAMHD1的降解機制,發(fā)現(xiàn)SIVrcm Vpx通過其23-WLHR-26RCM SAMHD1 N末端的F15, L36, F52, R55 R56結(jié)合,并通過75-QKA-77結(jié)合DCAF1,從而將SAMHD1裝載到泛素連接酶復(fù)合物上。這一結(jié)果有利于我們進一步了解病毒蛋白和宿主限制因子之間的拮抗與反拮抗的競爭關(guān)系。

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